[en] A detailed kinetic study of the interactions between BRL 42715, a beta-lactamase-inhibiting penem, and various beta-lactamases (EC 3.5.2.6) and D-alanyl-D-alanine peptidases (DD-peptidases, EC 3.4.16.4) is presented. The compound was a very efficient inactivator of all active-site serine beta-lactamases but was hydrolyzed by the class B, Zn(2+)-containing enzymes, with very different kcat values. Inactivation of the Streptomyces sp. strain R61 extracellular DD-peptidase was not observed, and the Actinomadura sp. strain R39 DD-peptidase exhibited a low level of sensitivity to the compound.
Disciplines :
Biochemistry, biophysics & molecular biology
Author, co-author :
Matagne, André ; Université de Liège - ULiège > Département des sciences de la vie > Enzymologie, Centre d'Ingénierie des Protéines
Ledent, Philippe; Université de Liège - ULiège > Enzymologie, Centre d'Ingénierie des Protéines
Monnaie, Didier; Université de Liège - ULiège > Enzymologie, Centre d'Ingénierie des Protéines
Felici, Antonio; Università degli Studi dell'Aquila - UNIVAQ
Jamin, Marc; Université de Liège - ULiège > Enzymologie, Centre d'Ingénierie des Protéines
Raquet, X.; Université de Liège - ULiège > Enzymologie, Centre d'Ingénierie des Protéines
Galleni, Moreno ; Université de Liège - ULiège > Département des sciences de la vie > Enzymologie, Centre d'Ingénierie des Protéines
Klein, Daniel; Université de Liège - ULiège > Enzymologie, Centre d'Ingénierie des Protéines
Francois, Irène
Frère, Jean-Marie ; Université de Liège - ULiège > Département des sciences de la vie > Enzymologie, Centre d'Ingénierie des Protéines
Language :
English
Title :
Kinetic Study of Interaction between Brl 42715, Beta-Lactamases, and D-Alanyl-D-Alanine Peptidases
Publication date :
January 1995
Journal title :
Antimicrobial Agents and Chemotherapy
ISSN :
0066-4804
eISSN :
1098-6596
Publisher :
American Society for Microbiology, Washington, United States - District of Columbia
