Reference : Heat shock proteins. I : Classification and roles in pathological processes
Scientific journals : Letter to the editor
Life sciences : Veterinary medicine & animal health
http://hdl.handle.net/2268/8261
Heat shock proteins. I : Classification and roles in pathological processes
French
[fr] Les protéines de choc thermique (heat shock proteins). I : Classification, structure, fonctions et implications dans les processus pathologiques
Wirth, Delphine [> > > >]
Gustin, Pascal mailto [Université de Liège - ULiège > Département de sciences fonctionnelles > Pharmacologie, pharmacothérapie et toxicologie >]
Drion, Pierre mailto [Université de Liège - ULiège > Services généraux (Faculté de médecine vétérinaire) > Méth. expér. des anim. de labo et éthique en expér. animale >]
Dessy-Doize, C. [> > > >]
Christians, E. S. [> > > >]
2002
Annales de Médecine Vétérinaire
Annales Medecine Veterinaire
146
4
201-216
Yes (verified by ORBi)
International
0003-4118
1781-3875
Liege
Belgique
[en] All living systems have evolved mechanisms to maintain homeostasis in the face of rapid environmental changes. When exposed to elevated temperatures, most of the cells activate the synthesis of a specific group of proteins called Heat Shock Proteins (Hsps). This heat shock response, under control of specific transcription factors, the Heat Shock factors (HSF), is an evolutionarily conserved mechanism, from bacteria to humans. Heat Shock Proteins are classified into families according to their molecular weight (Hsp 25, 40, 70, 90, 105). They play the role of molecular chaperones by binding and protecting other molecules (proteins, RNAs). The function of Hsp is to prevent accumulation of non-native proteins either by assisting proper folding of polypeptides or by driving them to proteosome pathway for degradation. Hsps are involved in various pathological processes that are accompanied by protein alterations such as chronic or degenerative diseases. This review describes structural and functional characteristics of the six main Hsps classes. It also focuses on their respective role in highly studied pathologies. The diversity of Hsps implications in these diseases explains that they became recently a strategic target in development of new therapeutic strategies.
[fr] Tout organisme est doté de mécanismes lui permettant de résister à de brusques changements de son environnement. Exposées à une température anormalement élevée, la plupart des cellules activent l’expression d’une classe particulière de protéines appelées les protéines de choc thermique (Heat Shock Proteins, Hsps). Cette réponse cellulaire au choc thermique placée sous le contrôle de facteurs de trans-cription spécifiques, les facteurs de choc thermique (Heat shock factor, HSF) est un mécanisme conservé au travers de l’évolution depuis les bactéries jusqu’à l’homme. Les protéines de choc thermique qui sont divisées en familles désignées par leur masse moléculaire (Hsp25, 40, 70, 90, 105) font partie des molé-cules chaperons qui s’associent à d’autres molécules (protéines, ARNs) et en protègent la destinée. Le rôle des Hsp est d’empêcher l’accumulation de protéines anormales en aidant à conformer correctement les polypeptides ou en les dirigeant vers le protéosome qui les détruit. En tant que chaperons, les Hsp sont impliquées dans de nombreux processus pathologiques qui s’accompagnent d’altérations des protéines comme les maladies chroniques et dégénératives. Cette revue décrit les spécificités structurelles et fonc-tionnelles des six familles principales d'Hsp ainsi que leur intervention à différents niveaux dans les patho-logies les mieux étudiées. La multiplicité de l'implication des Hsp dans ces phénomènes pathologiques les désigne comme cibles privilégiées dans le développement de nouvelles stratégies thérapeutiques.
Researchers ; Professionals
http://hdl.handle.net/2268/8261

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