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DNA damage and S phase-dependent E2F1 stabilization requires the cIAP1 E3-ubiquitin ligase and is associated with K63-poly-ubiquitination on lysine 161/164 residues.
Glorian, Valérie; Allègre, Jennifer; Berthelet, Jean et al.
2017In Cell Death and Disease, 8 (5), p. 2816
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Keywords :
E2F1 Transcription Factor; E2F1 protein, human; Inhibitor of Apoptosis Proteins; Polyubiquitin; 94ZLA3W45F (Arginine); EC 2.3.2.27 (BIRC2 protein, human); EC 2.3.2.27 (Birc2 protein, mouse); EC 2.3.2.27 (Ubiquitin-Protein Ligases); K3Z4F929H6 (Lysine); Animals; Arginine/metabolism; DNA Damage; E2F1 Transcription Factor/metabolism; Humans; Inhibitor of Apoptosis Proteins/metabolism; Lysine/metabolism; Methylation; Mice; Polyubiquitin/metabolism; Protein Stability; S Phase; Structure-Activity Relationship; Transcription, Genetic; Ubiquitin-Protein Ligases/metabolism; Ubiquitination
Abstract :
[en] The E2F transcription factor 1 is subtly regulated along the cell cycle progression and in response to DNA damage by post-translational modifications. Here, we demonstrated that the E3-ubiquitin ligase cellular inhibitor of apoptosis 1 (cIAP1) increases E2F1 K63-poly-ubiquitination on the lysine residue 161/164 cluster, which is associated with the transcriptional factor stability and activity. Mutation of these lysine residues completely abrogates the binding of E2F1 to CCNE, TP73 and APAF1 promoters, thus inhibiting transcriptional activation of these genes and E2F1-mediated cell proliferation control. Importantly, E2F1 stabilization in response to etoposide-induced DNA damage or during the S phase of cell cycle, as revealed by cyclin A silencing, is associated with K63-poly-ubiquitinylation of E2F1 on lysine 161/164 residues and involves cIAP1. Our results reveal an additional level of regulation of the stability and the activity of E2F1 by a non-degradative K63-poly-ubiquitination and uncover a novel function for the E3-ubiquitin ligase cIAP1.
Disciplines :
Biochemistry, biophysics & molecular biology
Author, co-author :
Glorian, Valérie;  Université de Bourgogne Franche-Comté, LNC UMR1231, Dijon, France. ; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (Inserm), LNC UMR1231,
Allègre, Jennifer;  Université de Bourgogne Franche-Comté, LNC UMR1231, Dijon, France. ; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (Inserm), LNC UMR1231,
Berthelet, Jean;  Université de Bourgogne Franche-Comté, LNC UMR1231, Dijon, France. ; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (Inserm), LNC UMR1231,
Dumetier, Baptiste;  Université de Bourgogne Franche-Comté, LNC UMR1231, Dijon, France. ; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (Inserm), LNC UMR1231,
Boutanquoi, Pierre-Marie;  Université de Bourgogne Franche-Comté, LNC UMR1231, Dijon, France. ; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (Inserm), LNC UMR1231,
Droin, Nathalie;  Inserm U1170, Gustave Roussy, Villejuif, France.
Kayaci, Cémile;  Université de Bourgogne Franche-Comté, LNC UMR1231, Dijon, France. ; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (Inserm), LNC UMR1231,
Cartier, Jessy;  Université de Bourgogne Franche-Comté, LNC UMR1231, Dijon, France. ; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (Inserm), LNC UMR1231,
Gemble, Simon;  Université de Bourgogne Franche-Comté, LNC UMR1231, Dijon, France. ; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (Inserm), LNC UMR1231,
Marcion, Guillaume  ;  Université de Liège - ULiège > GIGA > GIGA I3 - Hematology ; Université de Bourgogne Franche-Comté, LNC UMR1231, Dijon, France. ; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (Inserm), LNC UMR1231,
Gonzalez, Daniel;  Université de Bourgogne Franche-Comté, LNC UMR1231, Dijon, France. ; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (Inserm), LNC UMR1231,  ; Centre Georges-François Leclerc, Dijon, France.
Boidot, Romain;  Université de Bourgogne Franche-Comté, LNC UMR1231, Dijon, France. ; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (Inserm), LNC UMR1231,  ; Centre Georges-François Leclerc, Dijon, France.
Garrido, Carmen;  Université de Bourgogne Franche-Comté, LNC UMR1231, Dijon, France. ; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (Inserm), LNC UMR1231,
Michaud, Olivier;  Université de Bourgogne Franche-Comté, LNC UMR1231, Dijon, France. ; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (Inserm), LNC UMR1231,
Solary, Eric;  Inserm U1170, Gustave Roussy, Villejuif, France. ; Université Paris-Sud, Faculté de Médecine, Le Kremlin Bicêtre, France.
Dubrez, Laurence;  Université de Bourgogne Franche-Comté, LNC UMR1231, Dijon, France. ; Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale (Inserm), LNC UMR1231,
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Language :
English
Title :
DNA damage and S phase-dependent E2F1 stabilization requires the cIAP1 E3-ubiquitin ligase and is associated with K63-poly-ubiquitination on lysine 161/164 residues.
Publication date :
25 May 2017
Journal title :
Cell Death and Disease
eISSN :
2041-4889
Publisher :
Nature Publishing Group, London, Gb
Volume :
8
Issue :
5
Pages :
e2816
Peer reviewed :
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Available on ORBi :
since 25 May 2022

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