Abstract :
[fr] Chez les organismes multicellulaires, la communication de cellule à cellule est essentielle à
la coordination des activités cellulaires pour le fonctionnement de l’organisme dans son entièreté.
Les plantes terrestres ont développé des systèmes tout à fait particuliers, les plasmodesmes (PD), qui traversent la paroi et permettent le transfert contrôlé de molécules. La structure et
l’organisation membranaire au sein des PD est unique : la membrane plasmique forme un manchon contre la paroi, établissant une continuité cytosolique et permettant le passage du desmotubule, qui est une continuité du réticulum endoplasmique. Les deux membranes traversant le PD sont très intimement accolées (~10nm d’espacement) et connectées par des liens moléculaires protéiques. Les PD sont donc des sites de contacts membranaires spécialisés qui initient et relaient de nombreuses voies de signalisation. Les mécanismes moléculaires associés à ces contacts et à la régulation des PD restent néanmoins largement sous-étudiés. Cependant, leur spécificité d’action et de structure ainsi que leur composition lipidique particulière supportent la présence d’une population protéique propre.
Très récemment, le groupe de recherche de E. Bayer a découvert une importante famille de
protéine, les MCTPs (Multiple C2 domains and Transmembrane region Proteins), dont les membres
sont localisés et enrichis aux PD. Les protéines MCTPs ont une topologie similaire à des protéines
"tether" connues qui lient la membrane plasmique et le réticulum endoplasmique chez les animaux et chez les plantes (Extended-Synaptotagmins, Synaptotagmins) : plusieurs domaines C2, connus pour interagir avec des lipides membranaires, du côté N-terminal, et une région transmembranaire ancrée dans le réticulum endoplasmique, du côté C-terminal. Ils sont donc des candidats intéressants dans cette connexion entre les membranes.
Notre travail est axé sur la prédiction du docking de ces domaines C2 individuels avec la membrane plasmique des plantes et la compréhension de leurs interactions spécifiques avec les
lipides. Dans un premier temps, une analyse de la séquence a permis une délimitation fine de
chaque domaine C2 des protéines MCTP afin de pouvoir construire des modèles 3D par homologie de structure. Ensuite, des simulations de dynamique moléculaire ont permis de prédire la capacité d’interaction de chaque domaine et d’obtenir des informations, à l’échelle atomique, sur les interactions. Les résultats semblent indiquer une affinité de certains domaines pour les lipides anioniques de la membrane plasmique des plantes (phosphatidylsérine, phosphatidylinositol-4-phosphate). De plus, des résultats préliminaires concernant la possibilité de coordination d’ions calciums par certains domaines – une autre caractéristique connue des domaines C2 – suggèrent que les différents domaines C2 des MCTPs ont des fonctions différentes et spécifiques, compatible avec l’idée de haute plasticité des sites de contact membranaire PD.
