Article (Périodiques scientifiques)
Study of thermomyces ianuginosa lipase in the presence of tributyrylglycerol and water
Santini, Sébastien; Crowet, Jean-Marc; Thomas, Annick et al.
2009In Biophysical Journal, 96 (12), p. 4814-4825
Peer reviewed vérifié par ORBi
 

Documents


Texte intégral
Study of Thermomyces lanuginosa Lipase.pdf
Postprint Auteur (131.24 kB)
Demander un accès

Tous les documents dans ORBi sont protégés par une licence d'utilisation.

Envoyer vers



Détails



Mots-clés :
Thermomyces lanuginosa Lipase; Tributyrylglycerol; Water
Résumé :
[en] The Thermomyces lanuginosa lipase has been extensively studied in industrial and biotechnological research because of its potential for triacylglycerol transformation. This protein is known to catalyze both hydrolysis at high water contents and transesterification in quasi-anhydrous conditions. Here, we investigated the Thermomyces lanuginosa lipase structure in solution in the presence of a tributyrin aggregate using 30 ns molecular-dynamics simulations. The water content of the active-site groove was modified between the runs to focus on the protein-water molecule interactions and their implications for protein structure and protein-lipid interactions. The simulations confirmed the high plasticity of the lid fragment and showed that lipid molecules also bind to a secondary pocket beside the lid. Together, these results strongly suggest that the lid plays a role in the anchoring of the protein to the aggregate. The simulations also revealed the existence of a polar channel that connects the active-site groove to the outside solvent. At the inner extremity of this channel, a tyrosine makes hydrogen bonds with residues interacting with the catalytic triad. This system could function as a pipe (polar channel) controlled by a valve (the tyrosine) that could regulate the water content of the active site.
Disciplines :
Biochimie, biophysique & biologie moléculaire
Auteur, co-auteur :
Santini, Sébastien;  Université de Liège - ULiège > Faculté Universitaire des Sciences Agronomiques de Gembloux > Centre de Biophysique Moléculaire Numérique
Crowet, Jean-Marc ;  Université de Liège - ULiège > Chimie et bio-industries > Centre de Bio. Fond. - Section de Biologie moléc. et numér.
Thomas, Annick ;  Université de Liège - ULiège > Chimie et bio-industries > Centre de Bio. Fond. - Section de Biologie moléc. et numér.
Paquot, Michel ;  Université de Liège - ULiège > Faculté Universitaire des Sciences Agronomiques de Gembloux > Unité de Chimie Biologique Industrielle
Vandenbol, Micheline ;  Université de Liège - ULiège > Faculté Universitaire des Sciences Agronomiques de Gembloux > Unité de Biologie animale et microbienne
Thonart, Philippe ;  Université de Liège - ULiège > Gembloux Agro-Bio Tech > Gembloux Agro-Bio Tech - Biochimie et microbiologie industrielles
Wathelet, Jean-Paul ;  Université de Liège - ULiège > Faculté Universitaire des Sciences Agronomiques de Gembloux > Unité de Chimie Générale Organique
Blecker, Christophe ;  Université de Liège - ULiège > Faculté Universitaire des Sciences Agronomiques de Gembloux > Unité de Technologies des Industries Agro-Alimentaires
Lognay, Georges ;  Université de Liège - ULiège > Faculté Universitaire des Sciences Agronomiques de Gembloux > Unité de Chimie Analytique
Brasseur, Robert ;  Université de Liège - ULiège > Chimie et bio-industries > Centre de Bio. Fond. - Section de Biologie moléc. et numér.
Lins, Laurence  ;  Université de Liège - ULiège > Chimie et bio-industries > Centre de Bio. Fond. - Section de Biologie moléc. et numér.
Charloteaux, Benoît ;  Université de Liège - ULiège > Chimie et bio-industries > Centre de Bio. Fond. - Section de Biologie moléc. et numér.
Langue du document :
Anglais
Titre :
Study of thermomyces ianuginosa lipase in the presence of tributyrylglycerol and water
Date de publication/diffusion :
juin 2009
Titre du périodique :
Biophysical Journal
ISSN :
0006-3495
eISSN :
1542-0086
Maison d'édition :
Biophysical Society, Bethesda, Etats-Unis - Maryland
Volume/Tome :
96
Fascicule/Saison :
12
Pagination :
4814-4825
Peer reviewed :
Peer reviewed vérifié par ORBi
Disponible sur ORBi :
depuis le 02 juillet 2009

Statistiques


Nombre de vues
186 (dont 26 ULiège)
Nombre de téléchargements
10 (dont 7 ULiège)

citations Scopus®
 
29
citations Scopus®
sans auto-citations
28
OpenCitations
 
27

Bibliographie


Publications similaires



Contacter ORBi